El gluten es más que una proteína. Hemos simplificado y reducido este polímero (sustancia compuesta por varias macromoléculas) en su parte proteica, pero el gluten va más allá.

Cuando hacemos una masa de agua y harina y la lavamos para hacer seitán, lo que perdemos es la mayor parte del almidón y lo que queda es una macromolécula que llamamos gluten.

Esta macromolécula está formada por proteínas (75-85%), lípidos (5-7%), almidón (5-10%) y agua (5-8%) (1). Es de elevado peso molecular, lo que significa que puede ser muy grande y por lo tanto difícil de digerir. Pero como veremos esto depende de muchos factores. Lo que es seguro es que la harina de trigos modernos y las técnicas de panificación moderna han conseguido acentuar al máximo la dificultad de digerir el gluten.

Esta reducción del gluten a una simple proteína dificulta la capacidad de comprensión y todavía se hace más difícil, cuando la idea hegemónica, es que de gluten hay solo uno y sea cual sea la variedad de trigo, el gluten es siempre el mismo . Nada más alejado de la realidad.

La idea de gluten que nos han vendido es la de un material elástico que se hincha durante la fermentación. Entonces nos venden la idea de calidad de una harina por su cantidad de gluten y capacidad tenaz. Todo es confuso. La calidad no la da la cantidad. A más tenaz sea el gluten más difícil de digerir será para nuestro sistema digestivo, más difícil de disociar esta macromolécula en las moléculas que l

a componen. Esto es importante ya que afecta directamente a nuestra salud. Un pan hinchado, con grandes alveolos en su interior, tiene un gluten tenaz.

La parte proteica del gluten está formada por varias proteínas.

Las gliadinas (α, ɯ, y, β) responsables de la viscosidad y extensibilidad del gluten están formadas por glutamina y prolina.

La glutenina, responsable de la tenacidad y extensibilidad, está formada por proteínas de bajo peso molecular (L

MW) y de alto peso molecular (HMW).

El gluten es insoluble y su parte proteica tiene una función de reserva para la planta. Reserva para cuando la semilla encuentra las condiciones adecuadas y los procesos de germinación lo requieran. La composición de la glutenina (+ o – HMW o LMW

), el tamaño del polímero y su complejidad influencian la funcionalidad de la harina.

La calidad del gluten viene determinada por la variedad de trigo (genética), condiciones de cultivo (temperatura, agua, nitrógeno y procesos tecnológicos (2). Las cualidades reológicas únicas del gluten no pueden ser reducidas sólo a una cuestión de cantidad y capacidad de ‘hincharse. A menos que sigamos por ignorar las consecuencias de este error.

¿Qué es una proteína?

Las proteínas son compuestos orgánicos con muchas funciones (metabólicas, de transporte, de defensa, etc.). Están formadas por aminoácidos que son los que, según como se combinen, resultan en una proteína u otra. Esta combinación viene codificada genéticamente.

Los aminoácidos se combinan en péptidos, que pueden ser:

• Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos
• Péptidos: 10-50 aminoácidos
• Polipéptidos: 50-100 aminoácidos
• Proteínas: Más de 100 aminoácidos

Hay proteínas formadas por una sola cadena peptídica y otras formadas por varias cadenas peptídicas. Así, cuando nosotros comemos proteína, lo que hace la digestión es romper los enlaces de los aminoácidos para separarlos y recombinarlos, y así poder crear el tipo de proteína que se necesite en ese momento. Entonces, podemos decir que los aminoácidos son como un abecedario y los péptidos que formarán las proteínas son palabras o frases formadas por las letras de este abecedario.

¿Qué pasa cuando no podemos romper las proteínas en sus unidades básicas (los aminoácidos)?

Que las cadenas peptídicas permanecen y nuestro organismo no las puede absorber y emplear para hacer nuevas proteínas u otros usos. Entonces estos péptidos o polipéptidos pueden reaccionar con nuestro tejido intestinal o pasar a la sangre, con más facilidad aún, cuando hay hiperpermeabilidad intestinal (que ellos mismos facilitan), y puede provocar reacciones defensivas de nuestro sistema inmunológico en forma de alergias, picores, eccemas, malestar intestinal, etc.

Un gluten mal digerido actúa negativamente sobre la permeabilidad intestinal incluso en personas sanas. Muy resumidamente, el gluten estimula la producción de una proteína llamada zonulina que regula la estrecha unión de los enterocitos y por tanto la permeabilidad intestinal. Es un elemento importante de la inmunidad innata. Ciertas bacterias y el gluten, específicamente las gliadinas, aumentan la permeabilidad intestinal, (3) cuando éstas llegan mal digeridas en el intestino. Esto puede ocurrir en personas, en principio saludables, y seguro, en individuos sensibles y celíacos.

También se produce inflamación y agresión a nuestras vellosidades intestinales. Esto puede suceder tanto a celíacos como no celíacos. En qué grado, dependerá de la predisposición y particularidades de cada persona.

Hay que recordar que nuestro cuerpo puede sintetizar la mayoría de los aminoácidos, pero no aquellos que llamamos esenciales y por tanto, estos deben ser aportados por la alimentación.

La permeabilidad intestinal

Como señala Fassano A. (4) “La barrera epitelial intestinal junto con el sistema linfático y la red neuroendocrina, controlan el equilibrio entre la tolerancia y la inmunidad a los antígenos que no son nuestros. La zonulina es el único modulador fisiológico descrito de las uniones intercelulares que está involucrado en el tráfico de macromoléculas y, por tanto, en la tolerancia y medida de la respuesta inmune. Cuando las rutas de la zonulina son desreguladas en individuos genéticamente susceptibles,  pueden suceder desórdenes autoinmunes, inflamatorios o neoplásicos, intestinales y extraintestinales “.

La alimentación moderna en general, medicamentos, toxinas, ciertas bacterias y en particular el incremento en el consumo de un gluten proveniente de variedades modernas hibridadas para aumentar su cantidad, así como su transformación acelerada (molinos de cilindro o levadura de panadero), desajustan, día a día, la tolerancia y respuesta inmune, conduciendonos a varias enfermedades crónicas.

¿Qué es lo que nos daña del gluten?

Aparte del mecanismo de la zonulina que acabamos de ver, el gluten tiene péptidos que presentan una gran afinidad por dos receptores genéticos de nuestro organismo que inician una respuesta inmunitaria (HLA DQ2 y HLA DQ8). Se calcula que un 40% de la población tiene estos genes, pero sólo entre el 1 o el 2% tiene celiaquía. Es decir: el simple hecho de tenerlos no determina que seamos celíacos (5).

La gliadina es la fracción proteica mayormente responsable de la celiaquía y la serie del gen HLA DQ2 es la que está presente en un 90% de los celíacos. La serie del gen HLA DQ8 sólo está presente en un 8% de los celíacos. Hay algunos celíacos que sin tener los marcadores genéticos presentan atrofia de las vellosidades intestinales y otros síntomas típicos de la enfermedad celíaca, de la que aún falta mucho por aprender.

El gluten también puede provocar alergias mediante principalmente la gliadina y también provocar malestar a todas aquellas personas que presentan intolerancia al gluten no celíaca. Se calcula que un 10% de la población. Cualquier parte del gluten, otras proteínas u otros componentes del trigo pueden ser responsables.

Con todo, hay que subrayar, que el gluten mal procesado y mal digerido puede incrementar la permeabilidad y la inflamación en personas susceptibles a pesar de no tener síntomas ni anticuerpos. Por supuesto si hay presencia de anticuerpos la condición es más severa y el nivel de tolerancia, bajo.

¿Todos los glútens son iguales? ¿Sólo el gluten es responsable?

Todos los glútens tienen proteína glutenina, que aporta elasticidad y fuerza a la masa, y proteína gliadina, que aporta viscosidad. Estas propiedades son las que permiten panificar, y muchas otras funciones que la industria le ha encontrado. El gluten no se encuentra sólo en el pan, la pasta o la pastelería, sino que lo podemos encontrar también en embutidos, quesos de untar, helados, productos procesados ​​como salchichas y una larga lista de productos supuestamente alimentarios.

Ahora bien, no todos los glútens son iguales. En otros apartados de esta web podemos ver que el gluten de la espelta pequeña, aparte de ser el más débil y por tanto fácil de digerir, presenta diferencias significativas. Es mucho menos agresivo para nuestro organismo. Por ejemplo, no presenta afinidad por la serie del gen HLA DQ8. Las diferencias las iremos encontrando, en mayor o menor grado, en todos los trigos antiguos en relación a los trigos modernos. Y no sólo es una cuestión de cantidades, también lo es de determinadas secuencias peptídicas que se repiten en unos trigos y en otros no.

Podemos decir que los trigos antiguos en general, y la espelta pequeña en particular, tienen un gluten más débil y por lo tanto más fácil de digerir siempre que lo hayamos procesado adecuadamente. En el caso del pan, molido a la piedra con conocimiento y bien fermentado con una buena masa madre.

Este factor es importante para el potencial poder agresivo del gluten. El procesado moderno del grano en harina y de la harina en pan, la utilización de harinas refinadas en cilindro, muchas veces con gluten añadido, la panificación acelerada con levadura de panadero o con masa madre de dudosa calidad y, demasiadas veces, la adición de aditivos, evitan que sucedan las transformaciones necesarias para a que nuestro organismo pueda asimilar el gluten con facilidad. Para entendernos, un trigo moderno refinado, fermentado con una buena masa madre por largo tiempo, será menos agresivo que el mismo trigo fermentado con levadura de panadero. Ahora bien, la gran diferencia la encontraremos cuando utilizamos harinas de trigos antiguos, integrales o de extracción, molidas a la piedra, sin gluten añadido y fermentadas con una buena masa madre, durante largas horas. 24h sería un buen comienzo (para desgracia nuestra y alegrìa de la indústria, la ley permite decir larga fermentación a partir de 8h).

Con todo, como se ha dicho anteriormente, la variedad y los procesos tecnológicos son dos hechos importantes en la modificación del gluten, y también las condiciones de cultivo. Según tipo de cultivo, momento y cantidad de N que se aporte a la planta, cantidad de agua, temperatura etc. esta presentará una combinación proteica u otra que resultará en un cierto tipo de gluten.

¿Sólo el trigo contiene gluten?

El gluten es propiamente del trigo, pero dentro de las gramíneas encontramos otras plantas que contienen proteínas con funciones de reserva y de estructura similares a las del gluten. Así, la cebada contiene ordeonina y el centeno, secalinas. La avena contiene avenina y es significativamente diferente al gluten.

La avenina puede presentar problemas en algunas personas sensibles pero en general es adecuada para personas con sensibilidad no celíaca al gluten. Hoy en día encontramos en el mercado avena con el sello de “libre de gluten” que asegura que en el momento del envasado no fue contaminada con gluten y que la variedad de avena es pura y no cruzada con un trigo. Pero esto no quiere decir que sea apto para celíacos. De momento no hay consenso sobre este punto en el campo científico. Hay estudios que indican que la avena no produce los efectos del gluten en un celíaco, pero hay otros estudios que indican que se produce inflamación y daño intestinal, aunque sea en un grado mucho menor al que produce el gluten. Como no hay 2 celíacos iguales y los niveles de tolerancia son diferentes en cada persona, hay celíacos que dicen comer avena y encontrarse bien. Otro problema puede ser la contaminación cruzada incluso en avena etiquetada como libre de gluten. En cualquier caso, si un celíaco decide comer avena tendría que ser en poca cantidad, asegurarse de que está libre de gluten y consultar con un profesional.

El arroz, maíz, sorgo o mijo no contienen gluten y son aptos para celíacos. Pseudocereales como el alforfón, la quinoa o el amaranto también.

Toda la familia del trigo contiene gluten. Desde cualquier espelta, trigo duro, trigos tradicionales como la xeixa o cualquier trigo moderno e hibridaciones con otras gramíneas como el Tritordeum (trigo duro + cebada) o el triticale (trigo + centeno).

En definitiva, el gluten es una proteína que puede producir mucho malestar a quien presente sensibilidad, por eso es importante, en la medida de lo posible, conocer sus características y diferencias. En los casos de celiaquía y de alergia, se debe vigilar con muchos más productos de los que pensamos en principio, pero siempre encontraremos en la naturaleza alternativas libres de gluten, que además enriquecerán nuestros paladares y aportaran nutrientes diversos. En el caso de las sensibilidades no celíacas al gluten y para cualquier persona que quiera cuidar su salud intestinal es muy recomendable evitar los trigos modernos, refinados y mal fermentados en favor de variedades antiguas de trigo, especialmente la espelta pequeña, molidas a la piedra y fermentadas con buena masa madre, el tiempo adecuado.

Ojo con los panes que se venden con el nombre de algún trigo antiguo como la espelta pero el 30% o más, es trigo de fuerza.

Bibliografia

1. Wieser H. ARTICLE IN PRESS FOOD Chemistry of gluten proteins. 2007;24:115-9.
2. Johansson E, Malik AH, Hussain A, Rasheed F, Newson WR, Plivelic T, et al. Wheat Gluten Polymer Structures : The Impact of Genotype , Environment , and Processing on Their Functionality in Various Applications. 2013;90(4):367-76.
3. Manuscript A. NIH Public Access. 2013;1258(1):25-33.
4. Fasano A. Zonulin and Its Regulation of Intestinal Barrier Function : The Biological Door to Inflammation , Autoimmunity , and Cancer. 2019;151-75.
5. Kucek LK, Veenstra LD, Amnuaycheewa P, Sorrells ME. A Grounded Guide to Gluten : How Modern Genotypes and Processing Impact Wheat Sensitivity. 2015;14:285-302.